Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices

Abstract

En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, los datos cristalográficos de Rayos X muestran que una gran cantidad de proteínas tienen elementos estructurales secundarios del tipo μ hélice((μL)n) y/o poli-prolina II((eL)n). Tal situación nos lleva a estudiar la influencia de las distintas cadenas laterales en la estabilidad de las formas μ hélices de los aminoácidos.